蛋白激酶C是一種細胞質酶，在未受刺激的細胞中，PKC主要分布在細胞質中， 呈非活性構象。一旦有第二信使的存在，PKC將成為膜結合的酶，它能激活細胞質中的酶，參與生化反應的調控， 同時也能作用于細胞核中的轉錄因子， 參與基因表達的調控， 是一種多功能的酶。
對糖代謝的控制
在肝細胞中， 蛋白激酶C與蛋白激酶A協作磷酸化糖原合成酶，抑制葡萄糖聚合酶（glucose-polymerizing enzyme）的活性，促進糖原代謝
cAMP介導的促進糖原分解、抑制糖原合成作用是由胰高血糖素受體和β腎上腺素受體結合了相應激素所引起；而IP3、DAG和Ca2+介導的促進糖原分解和抑制糖原合成的是由α腎上腺受體結合腎上腺素所引起。cAMP激活蛋白激酶A，而IP3、DAG和Ca2+ 激活蛋白激酶C.
對細胞分化的控制
肌細胞生成素是一種轉錄因子，在肌細胞分化中起關鍵作用。在成肌細胞（myoblast）中， 蛋白激酶C可使肌細胞生成素磷酸化，抑制了肌細胞生成素與DNA結合的能力，因而阻止了細胞分化為肌纖維。
參與基因表達調控
蛋白激酶C至少可通過兩種途徑參與基因表達的控制。一種途徑是蛋白激酶激活一個磷酸化的級聯系統，使MAP蛋白激酶磷酸化，磷酸化的MAP蛋白激酶將基因調節蛋白Elk-1磷酸化，使之激活。激活了Elk-1與一個短的DNA序列（稱為血清反應元件，SRE）結合，然后與另一個因子（血清反應因子，SRF）共同調節基因表達。另一種途徑是蛋白激酶磷酸化并激活抑制蛋白Iκ-B，釋放基因調節蛋白NF-κ-B，使之進入細胞核激活特定基因的轉錄。
參與長時程抑制（LTD）
小腦長時程抑制LTD是由于PKC激活間接或直接引起AMPA受體的磷酸化，使AMPA受體轉化為穩定的失敏狀態或使受體發生內化，結果導致LTD
此外
有人認為PKC能夠催化未被其他激酶催化的蛋白，如催化與分泌和增殖有關的蛋白磷酸化。還可以活化Na+-K+交換系統、使細胞內H+減少、提高細胞質中的pH，還可以提高Na+/K+泵的運轉等。 蛋白激酶C在細胞的生長、分化、細胞代謝以及轉錄激活等方面具有非常重要的作用 。 PKC的活性下降與腫瘤也有密切關系。