衰老伴隨著細胞蛋白質穩態（proteostasis）的降低，構成許多與年齡相關的、蛋白質錯誤折疊疾病的病理基礎。然而，衰老如何破壞蛋白平衡的機制仍不清楚。與成熟蛋白質相比，新生多肽更容易發生錯誤折疊，因此成為蛋白質穩態調控網絡的重大負擔。在翻譯延伸過程中，核糖體的速度在位置上是可變的，而這些局部的變化影響著共翻譯轉運（蛋白質一邊翻譯一邊轉運到內質網）過程。一般認為，翻譯延伸過程的一過性減慢可以促進新生蛋白的折疊、組裝、細胞器靶向定位和分子伴侶招募等過程，有利于共翻譯轉運。然而，如果翻譯延伸過程持續減慢，則可能導致核糖體碰撞和新生多肽及轉錄本的降解，不利于共翻譯轉運，會出現新生蛋白質聚集、細胞適應性受損和神經退行性改變。衰老的標志之一是蛋白質穩態的失衡，但尚不清楚衰老是否破壞了翻譯延伸和共翻譯轉運之間的緊密平衡。
Nature雜志在線刊登了題為“Ageing exacerbates ribosome pausing to disruptcotranslational proteostasis”的文章。該研究發現，衰老過程中翻譯效率的改變或有助于破壞蛋白質穩態。核糖體停頓的增加導致核糖體相關質量控制機制（ROC）超負荷及新生多肽聚集，在衰老過程中對蛋白質穩態的破壞具有重要作用。
研究者運用核糖體測序（Ribo-seq）等技術手段檢測衰老是否會改變秀麗隱桿線蟲和芽殖酵母衰老模型的翻譯延伸過程。系列結果顯示，這兩種生物中與年齡相關的翻譯起始減少，且核糖體停頓增加。
通過后續一系列相關實驗，研究人員發現，在衰老的酵母和線蟲的特定位置上，核糖體停頓加劇，包括多位點拉伸，導致核糖體碰撞增加，后者將觸發、激活ROC通路。
值得注意的是，衰老的酵母細胞總體表現出RQC底物清除受損和新生蛋白聚集增加，表明衰老“壓倒了”這一途徑。相反，一些酵母突變體能夠通過減少核糖體停頓來延長了壽命，這與RQC通路重新活躍有關。該研究也證實，在線蟲模型中，因衰老出現的核糖體停頓可以造成新生多肽在年齡依賴的蛋白聚集體中強烈富集，而對種蛋白穩態組分的停頓和聚集，可能會啟動一個蛋白穩態失衡的周期。